(1)蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，;维持钾钠平衡;消除水肿。
(2)是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。
(3)提供一部分能量。
(4)调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。
(5)形成人体的胶原蛋白。眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。
(6)大脑细胞分裂的动力源是蛋白质;脑脊液是蛋白质合成的;记忆力下降
蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应
蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
(2)胶体性质
有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(3)沉淀
原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性
少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析.
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质.
(4)变性
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性.蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程.
1、组成及特点：
(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(— NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。连接两个氨基酸分子的化学键 (-NH-CO-)叫做肽键。 有两个氨基酸分子缩合而成的化合物， 叫做二肽。肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质：
(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。
(6) 颜色反应：
①能与浓硝酸反应变成黄色。
②能与双缩脲试剂反应生成紫色络合物。
3、蛋白质的功能：
(1) 构成细胞和生物体结构的重要物质(肌肉毛发)
(2) 催化细胞内的生理生化反应
(3) 运输载体(血红蛋白)
(4) 传递信息，调节机体的生命活动(胰岛素)
(5) 免疫功能( 抗体)
4、蛋白质分子多样性的原因：
构成蛋白质的氨基酸的种类，数目，排列顺序，以及蛋白质的空间结构不同导致蛋白质结构多样性。蛋白质结构多样性导致蛋白质的功能的多样性。
5、公式：
肽键数 =失去H2O数=氨基酸数-肽链数(不包括环状) n个氨基酸脱水缩合形成 m 条多肽链时，共脱去 (n- m)个水分子，形成 (n-m)个肽键。
至少存在 m 个- NH 2 和 m 个- COOH，具体还要加上 R 基上的氨(羧)基数。
形成的蛋白质的分子量为 nx 氨基酸的平均分子量- 18(n-m)。
6、氨基酸数 =肽键数 +肽链数
7、蛋白质总的分子量 =组成蛋白质的氨基酸总分子量 -脱水缩合反应脱去的水的总分子量
【习题三】
(20XX•五模拟)人体内含有多种多样的蛋白质。下列有关蛋白质结构与功能的叙述，正确的是()
蛋白质的生物活性与蛋甴质的空间结构无关
检测氨基酸的含量可用双缩脲进行显色
氨基酸序列相同的多肽链也可折叠成不同的空间结构
将抗体溶于NaCl溶液中必会造成其丧失生物活性
【考点】
【分析】
1、构成蛋白质的基本单位是氨基酸，每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢和一个R基，氨基酸的不同在于R基的不同，构成蛋白质的氨基酸有20种。
2、氨基酸在核糖体中通过脱水缩合形成多肽链，而脱水缩合是指一个氨基酸分子的羧基(-COOH )和另一个氨基酸分子的氨基(-NH2)相连接，同时脱出一分子水的过程;连接两个氨基酸的化学键是肽键，其结构式是-CO-NH-。
【解答】
A、若蛋甴质的空间结构被破坏，则蛋白质的生物活性将丧失，A错误;
B、检测生物组织中是否含有蛋白质可用双缩脲进行显色反应，看是否出现紫色，B错误;
C、氨基酸序列相同的多肽链也可折叠成不同的空间结构，C正确;
D、将抗体溶于NaCl溶液中属于盐析，不会破坏其空间结构，D错误。故选：C。
【习题四】
(20XX秋•杭州期末)下列有关蛋白质的叙述，正确的是()
蛋白质中的氮元素只存在于氨基中
组成每一种蛋白质的氨基酸均有20种
氨基酸的种类和空间结构决定了蛋白质的功能
热变性后的蛋白质还能与双缩脲试剂发生反应呈现紫色
【考点】
蛋白质的结构和功能的综合.
【分析】
1、蛋白质的基本单位是氨基酸，组成生物体的氨基酸有20种，N元素就存在于氨基酸的氨基中，但是氨基酸脱水缩合后，氨基大多数都形成了肽键，因此蛋白质中N元素存在于肽键中.
2、蛋白质鉴定利用双缩脲试剂，显色反应的原理为：双缩脲试剂与蛋白质中的肽键形成紫色的络合物.
【解答】
A、蛋白质的氮元素主要存在于肽键中，A错误;
B、组成蛋白质的氨基酸共有20种，但并不是每种蛋白质均含有20种氨基酸，B错误;
C、组成蛋白质的氨基酸的种类、数目和排列顺序、及肽链空间结构决定了蛋白质的功能，C错误;
D、蛋白质变性只是空间结构发生改变，肽键并没有变化，双缩脲试剂与肽键结合产生紫色反应，D正确。故选：D。
高一上学期生物蛋白质和核酸知识点
(一)氨基酸的结构与性质
羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基(-NH2)取代后的生成物称为氨基酸;分子结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)两个官能团，既具有氨基又具有羧基的性质。
说明：
1、氨基酸的命名有习惯命名和系统命名法两种。习惯命名法如常见的氨基酸的命名，如：甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸等;而系统命名法则是以酸为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α-碳原子，次近的碳原子称为β-碳原子，依次类推。如：甘氨酸又名α-氨基乙酸，丙氨酸又名α-氨基丙酸，苯丙氨酸又名α-氨基β-苯基丙酸，谷氨酸又名α-氨基戊二酸等。
2、某些氨基酸可与某种硝基化合物互为同分异构体，如：甘氨酸与硝基乙烷等。
3、氨基酸结构中同时存在羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，氨基具有碱性，而羧基具有酸性，因此氨基酸既具有酸性又具有碱性，是一种两性化合物，在与酸或碱作用下均可生成盐。氨基酸在强碱性溶液中显酸性，以阴离子的形式存在，而在强酸性溶液中则以阳离子形式存在，在溶液的pH合适时，则以两性的形式存在。如：
4、氨基酸结构中存在羧基(-COOH)在一定条件下可与醇作用生成酯。
5、氨基酸结构中羧基(-COOH)和氨基(-NH2)可以脱去水分子，经缩合而成的产物称为肽，其中-CO-NH-结构称为肽键，二个分子氨基酸脱水形成二肽;三个分子氨基酸脱水形成三肽;而多个分子氨基酸脱水则生成多肽。如：
发生脱水反应时，酸脱羟基氨基脱氢
多个分子氨基酸脱水生成多肽时，可由同一种氨基酸脱水，也可由不同种氨基酸脱水生成多肽。
6、α-氨基酸的制取：蛋白质水解可得到多肽，多肽水解可得到α-氨基酸。各种天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸。
(二)蛋白质的结构与性质：蛋白质的组成中含有C、H、O、N、S等元素，是由不同的氨基酸经脱水反应缩合而成的有机高分子化合物;蛋白质分子中含有未被缩合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，同样具有羧基(-COOH)和氨基(-NH2)的性质;蛋白质溶液颗粒直径的大小达到胶体直径的大小，其溶液属于胶体;酶是一种具有催化活性的蛋白质。
说明：
1、蛋白质的结构：在天然状态下，任何一种蛋白质都具有独特而稳定的结构;而蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2、蛋白质分子中含有未被缩合的羧基(-COOH)和氨基(-NH2)，具有两性，可与酸或碱作用生成盐。
3、在酸、碱或酶的催化作用下，蛋白质可发生水解反应，最终生成氨基酸。水解时肽键断裂分别生成羧基和氨基。如：
各种天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸
4、盐析：向蛋白质溶液中加入某些浓的轻金属无机盐溶液(如食盐、硫酸铵、硫酸钠)等，可使蛋白质在水中的溶解度降低，从溶液中析出，这个过程称为盐析，盐析是个可逆的过程，向析出的沉淀中再加入水，沉淀又会溶解，此时，没有破坏蛋白质本身的性质，是一个物理变化过程，可用来分离提纯蛋白质。
5、变性：受热、酸碱、重金属盐、某些有机物(乙醇、甲醛等)、紫外线等作用时蛋白质可发生变性，失去其生理活性;变性是不可逆过程，是化学变化过程。
6、某些苯环的蛋白质遇浓硝酸变性，产生黄色物质，利用这一性质可鉴别蛋白质，这就是蛋白质的颜色反应。
7、灼烧蛋白质会产生烧焦羽毛的气味，利用这一性质可鉴别蛋白质。
8、酶也是蛋白质，是一种具有催化活性的蛋白质，有强的催化作用，酶的催化作用有如下几个特点：①条件温和，不需加热;②专一性;③高效性
(三)核酸的结构和生理功能
核酸是具有重要生理功能的一类生物大分子，分为核糖核酸(简称RNA)和脱氧核糖核酸(简称DNA)两种。核酸分子由核苷酸聚合而成。核苷酸是一个含杂环的碱基与一个核糖或脱氧核糖结合形成核苷，核苷再通过核糖或脱氧核糖中的羟基与磷酸形成磷酸酯。核酸彻底水解后可得到核糖或脱氧核糖。
核酸对人体的生理功能的重要性在于它携带着遗传信息。DNA是遗传物质，生物的信息从DNA传到作为“信使”的RNA，最终指导蛋白质的合成。
蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应
蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
(2)胶体性质
有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(3)沉淀
原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性
少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析.
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质.
(4)变性
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性.蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用.因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程.
(1)蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，;维持钾钠平衡;消除水肿。
(2)是合成抗体的成分：白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。
(3)提供一部分能量。
(4)调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。
(5)形成人体的胶原蛋白。眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。
(6)大脑细胞分裂的动力源是蛋白质;脑脊液是蛋白质合成的;记忆力下降
(1)试剂：双缩脲试剂(A液：的NaOH溶液，B液：的CuSO4溶液)
(2)步骤：试管中加样液2mL→加双缩脲试剂A液1mL，摇匀→加双缩尿试剂B液4滴，摇匀→观察颜色变化(紫色)
Q1
常见还原性糖与非还原性糖有哪些?
答：葡萄糖、果糖、麦芽糖都是还原性糖。
淀粉、蔗糖、纤维素都是非还原性糖。
Q2
还原性糖植物组织取材条件?
答：含糖量较高、颜色为白色或近于白色，如：苹果、梨、白色甘蓝叶、白萝卜等。
Q3
研磨中为何要加石英砂?不加石英砂对实验有何影响?
答：加石英砂是为了使研磨更充分。不加石英砂会使组织样液中还原性糖减少，使鉴定时溶液颜色变化不明显。
Q4
斐林试剂甲、乙两液的使用方法?混合的目的?为何要现混现用?
答：混合后使用;产生氢氧化铜;氢氧化铜不稳定。
Q5
还原性糖中加入斐林试剂后，溶液颜色变化的顺序是?
答：浅蓝色→棕色→砖红色。
Q6
花生种子切片为何要薄?
答：只有很薄的切片，才能透光，而用于显微镜的观察。
Q7
转动细准焦螺旋时，若花生切片的细胞总有一部分清晰，另一部分模糊，其原因一般是什么?
答：切片的厚薄不均匀。
Q8
脂肪鉴定中乙醇作用?
答：洗去浮色。
Q9
双缩脲试剂A、B两液是否混合后用?先加A液的目的?怎样通过对比看颜色变化?
答：不能混合;先加A液的目的是使溶液呈碱性;先留出一些大豆组织样液做对比。
蛋白质的化学结构、基本单位及其功能
蛋白质由C、H、O、N元素构成，有些含有P、S
基本单位：氨基酸约20种结构特点：每种氨基酸都至少含有一个氨基和一个羧基，并且都连结在同一个碳原子上。(不同点：R基不同)
氨基酸结构通式：(略)
肽键：氨基酸脱水缩合形成，-NH-CO-
有关计算:
脱水的个数=肽键个数=氨基酸个数n–链数m
蛋白质分子量=氨基酸分子量×氨基酸个数–脱去水分子的个数×18
蛋白质多样性原因：氨基酸的种类、数目、排列顺序不同;构成蛋白质多肽链数目、空间结构不同。
蛋白质的分子结构具有多样性，决定蛋白质的功能具有多样性。
功能：1、有些蛋白是构成细胞和生物体的重要物质2、催化作用，即酶3、运输作用，如血红蛋白运输氧气4、调节作用，如胰岛素，生长激素5、免疫作用，如免疫球蛋白(抗体)
小结：一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。
【微语】看着没有尽头的天空，幻想着我们的爱情有多么的天长地久。
